Ga naar hoofdinhoud

Nieuwe stap richting duurzame waterstofproductie

Onderzoekers van de Ruhr-Universität Bochum en de Pennsylvania State University hebben een biologisch systeem opgebouwd, dat met lichtener-gie waterstof op een efficiënte manier produceert. De sleutel tot het succes lag in het zodanig veranderen van een door licht geactiveerd eiwit en een waterstof producerend eiwit, dat elektronen zich efficiënt van het ene naar het andere eiwit verplaatsen.

Waterstof heeft een grote potentie als duurzame energiebron. Momenteel wordt industrieel geproduceerde waterstof vooral gewonnen uit fossiele energiedragers. Geschikte industriële katalysatoren voor duurzame waterstofproductie bestaan niet, maar in de natuur voorkomende proteïnen (fotosysteem II, fotosysteem I en hydrogenase) voeren precies de voor deze taken benodigde opgaven uit.

Door licht geactiveerd splitst fotosysteem II water in zuurstof, protonen en elektronen. De daarbij vrijkomende elektronen geleidt het naar fotosysteem I, dat (eveneens door licht geactiveerd) de elektronen transporteert naar de hydrogenase. Dit eiwit zet elektronen en protonen om naar waterstof. Er bestaan echter maar weinig organismen, die van oorsprong alle drie proteïne-complexen in zich verenigen. De elektronen overdracht is bij alle systemen van fotosysteem I op hydrogenase inefficiënt. Op dit punt ligt de focus van de onderzoekers.

Kunstmatige systemen efficiënter
Om te zorgen dat elektronen efficiënt van fotosysteem I naar de hydro-genase stromen, koppelden onderzoekers de beide proteïnen met behulp van een korte organische molecule (dithiol), de zogenaamde link. In beide eiwitten muteerden ze eerst gericht een aminozuur in het elektronen geleidende gebied, om een binding mogelijk te maken voor de linker.


Regeneratieve waterstofproductie: voor de duurzame waterstofproductie is een enzym nodig, dat water splitst in zuurstof, protonen en elektronen (links, fotosysteem II). De elektronen trekken verder naar het volgende eiwit (midden, foto systeem I), dat ze weer doorstuurt naar het derde eiwit. Hier wordt uit protonen en elektronen waterstof samengesteld (rechts, hydrogenase). De zo verkregen waterstof kan als brandstof in brandstofcellen dienen (afbeeldingen: Philipp Knörzer).

Hydrogenase, fotosysteem I en linker vormden spontaan een complex als de onderzoekers ze samenvoegden. In het complex konden zij een overdracht van 105 elektronen per seconde meten; zonder linker was er geen meetbare elektronen verplaatsing. Deze elektronengeleiding is sneller dan bij natuurlijke fotosynthese in planten.

In eerdere studies testten de onderzoekers de linker al om elektronen tussen fotosysteem I en hydrogenase te geleiden. In de laatste twee jaar varieerden ze de biologen verschillende parameters, zoals de lengte van het molecuel en optimaliseerden aldus de linker. Daardoor is de water-stofproductie zeventig tot tachtig keer hoger dan bij eerdere proeven. Bovendien produceerde het kunstmatige systeem de waterstof gedurende drie maanden stabiel. Hiermee bereiken de wetenschappers al een econo-misch interessant gebied.

Momenteel is de waterstofproductie nog afhankelijk van een toegevoegde stof (ascorbat), die de benodigde elektronen levert. Om waterstof duur-zaam te produceren uit water moet het systeem in de toekomst nog worden uitgebreid met de proteïne foto systeem II.

Verwisselen van aminozuur
Ook in een ander project pasten de onderzoekers de zogeheten ‘single site directed’ mutagenese toe op de hydrogenase. De onderzoekers muteren aparte DNA bouwstenen om in het eiwit een apart aminozuur te verwis-selen. Het katalytische centrum van de hydrogenase, waar de waterstofproductie ontstaat, bestaat uit ijzer- en zwavel atomen en wordt H-cluster genoemd.


Eiwitten verbinden: met behulp van gerichte mutagenese vervangen de onderzoekers het aminozuur cysteïne voor glycine binnen het actieve centrum van de beide eiwitten Hydrogenase en fotosysteem I. Op de gemuteerde plaatsen hechten zich dan de dithiol-verbindingen.

De mutatie van aparte aminozuren in de onmiddellijke omgeving van het H-cluster verstoorde de structuur van het eiwit in essentie niet, het cluster bleef gebonden aan het eiwit. Toch verloor het enzym zijn eigenschap om waterstof te produceren. Deze aminozuren zijn waarschijnlijk direct betrokken bij het katalytische mechanisme van het enzym. De waterstof-vorming is gecompliceerder dan men tot nog toe heeft vermoed.

x
Mis niet langer het laatste nieuws

Schrijf u nu in voor onze nieuwsbrief.

Inschrijven